Pengaruh pH, suhu dan bufer terhadap aktivitas α-Amilase dari Bacillus sp. K2Br5

Hidayati, Fitriani Nurul (2018) Pengaruh pH, suhu dan bufer terhadap aktivitas α-Amilase dari Bacillus sp. K2Br5. Diploma thesis, UIN Sunan Gunung Djati Bandung.

Preview	Text (COVER) 1_cover.pdf Download (184kB) | Preview
Preview	Text (ABSTRAK) 2_abstrak.pdf Download (251kB) | Preview
Preview	Text (DAFTAR ISI) 3_daftarisi.pdf Download (478kB) | Preview
Preview	Text (BAB I) 4_bab1.pdf Download (748kB) | Preview
	Text (BAB II) 5_bab2.pdf Restricted to Registered users only Download (969kB) | Request a copy
	Text (BAB III) 6_bab3.pdf Restricted to Registered users only Download (399kB) | Request a copy
	Text (BAB IV) 7_bab4.pdf Restricted to Registered users only Download (659kB) | Request a copy
	Text (BAB V) 8_bab5.pdf Restricted to Registered users only Download (185kB) | Request a copy
	Text (DAFTAR PUSTAKA) 9_daftarpustaka.pdf Restricted to Registered users only Download (224kB) | Request a copy

Abstract

α-Amilase merupakan enzim yang umum digunakan pada proses industri yang berfungsi untuk menghidrolisis ikatan α-1,4 glikosida pada bagian dalam rantai amilosa atau amilopektin menghasikan monosakarida yang berukuran lebih sederhana. Penelitian ini bertujuan untuk meningkatkan efektivitas penggunaan enzim dengan cara menentukan kondisi optimum enzim melalui variasi pH, suhu dan bufer pelarut pati. α-Amilase diisolasi dari Bacillus sp. K2Br5 dalam media TSB (Trypticase Soy Broth) dan dipisahkan melalui proses fraksinasi dengan menambahkan (NH4)2SO4 60%. Hasil fraksinasi selanjutnya didialisis untuk menghilangkan garam dan pengotor lainnya menggunakan bufer kalium fosfat 50 mM pH 7. Untuk mengetahui aktivitas enzim dilakukan dengan metode DNS dan kadar protein dengan metode Bradford. Aktivitas ekstrak kasar α-amilase sebesar 3,185 U/mg dan meningkat setelah difraksinasi menjadi 5,452 U/mg. Untuk. pH optimum α-amilase berada pada pH 6 dengan aktivitas spesifik sebesar 6,011 U/mg, sedangkan suhu optimum nya adalah 40 ºC dengan aktivitas spesifik sebesar 8,403 U/mg. Bufer optimum adalah bufer fosfat sitrat 50 mM pH 6 dengan aktivitas spesifik sebesar 8,982 U/mg. α-Amylase is an enzyme commonly used in industrial processes that function to hydrolyze α-1,4 glycoside bonds in the inner amylose or amylopectin chains to produce simpler monosaccharides. This study aims to improve the effectiveness of enzyme use by determining the optimum conditions of the enzyme through variations in pH, temperature and starch solvent buffer. α-Amylase was isolated from Bacillus sp. K2Br5 in TSB media (Trypticase Soy Broth) and separated by a fractionation process by adding (NH4) 2SO4 60%. The fractionation results were then dialyzed to remove salt and other impurities using 50 mM potassium phosphate buffer pH 7. To determine enzyme activity by the DNS method and protein content by the Bradford method. The activity of crude α-amylase extract was 3,185 U / mg and increased after fractionation to 5,452 U / mg. For. The optimum pH of α-amylase is at pH 6 with specific activity of 6.011 U / mg, the optimum temperature is 40 ºC with specific activity of 8.403 U / mg. The optimum buffer is 50 mM pH 6 phosphate buffer with specific activity of 8.982 U / mg.

Actions (login required)

View Item